Enzimas
vegetales
Las enzimas son proteínas especializadas
capaces de acelerar la velocidad de una reacción química, promoviendo así la
transformación de diferentes moléculas en productos específicos. La alta
especificidad con la que se llevan a cabo dichas transformaciones, el volumen
reducido de desechos que generan dichos procesos y las condiciones poco
agresivas en las que se operan, han permitido que estos biocatalizadores se
posicionen como elementos preponderantes en diversos sectores industriales. En
efecto, se considera que en aquellos sectores industriales en donde está
involucrada al menos una reacción química, existe la posibilidad de integrar
una enzima al proceso de transformación.
Las especies reactivas del oxígeno están
implicadas en el daño celular. Sin embargo, en el organismo existe un sistema
de protección formado por compuestos y enzimas antioxidantes que participan en
las transformaciones de dichas especies. La catalasa es una de las enzimas
involucradas en la destrucción del peróxido de hidrógeno generado durante el
metabolismo celular.
La
catalasa (peróxido de hidrógeno: peróxido de hidrógeno oxidorreductasa, EC
1.11.1.6) es una de las enzimas más abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad varía en
dependencia del tejido; ésta resulta más elevada en el hígado y los riñones,
más baja en el tejido conectivo y los epitelios, y prácticamente nula en el
tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las mitocondrias y los
peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.2 Esta
enzima es una metaloproteína tetramérica, cuyo peso molecular se encuentra en
el rango de 210-280 kD. Consta de 4 subunidades idénticas que se mantienen
unidas por interacciones no covalentes. Cada subunidad contiene un grupo
prostético de protoporfirina IX y el contenido protohémico y el de hierro
representan un 1,1 % y 0,09 % respectivamente del peso molecular total de la
enzima.
En algunas especies la CAT contiene moléculas de nicotinamín adenín dinucleótido fosfatado en su forma reducida (NADPH) ligadas estrechamente a la enzima; así se ha demostrado que la CAT humana y la de res están ligadas a 4 moléculas de NADPH, 1 en cada subunidad y que no existe interacción directa entre el grupo hemo y el NADPH. En la figura aparece la representación de una subunidad de la enzima.
El NADPH unido a la enzima no está involucrado en su actividad catalítica o peroxidativa. Esta molécula puede intervenir en la prevención y reversión parcial de la inactivación de la CAT por su propio sustrato tóxico y estabiliza a la enzima por tener un efecto alostérico sobre su conformación. Además, la CAT constituye un reservorio de NADPH, lo cual juega un importante papel durante el estrés oxidativo.
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